蛋白質組學分析需要什麼儀器

❶ （急）蛋白質組學的什麼方面是和計算機相關的

蛋白質組學（）一詞，源於蛋白質（protein）與 基因組（genome）兩個詞的雜合，意指「一種基因組所表達的全套蛋白質」，即包括一種細胞乃至一種生物所表達的全部蛋白質。蛋白質組本質上指的是在大規模水平上研究蛋白質的特徵，包括蛋白質的表達水平，翻譯後的修飾，蛋白與蛋白相互作用等，由此獲得蛋白質水平上的關於疾病發生，細胞代謝等過程的整體而全面的認識

蛋白質組學的研究內容
1.蛋白質鑒定：可以利用一維電泳和二維電泳並結合Western等技術，利用蛋白質晶元和抗體晶元及免疫共沉澱等技術對蛋白質進行鑒定研究。
2.翻譯後修飾：很多mRNA表達產生的蛋白質要經歷翻譯後修飾如磷酸化，糖基化，酶原激活等。翻譯後修飾是蛋白質調節功能的重要方式，因此對蛋白質翻譯後修飾的研究對闡明蛋白質的功能具有重要作用。
3.蛋白質功能確定：如分析酶活性和確定酶底物，細胞因子的生物分析/配基-受體結合分析。可以利用基因敲除和反義技術分析基因表達產物-蛋白質的功能。另外對蛋白質表達出來後在細胞內的定位研究也在一定程度上有助於蛋白質功能的了解。Clontech的熒光蛋白表達系統就是研究蛋白質在細胞內定位的一個很好的工具。
4.對人類而言，蛋白質組學的研究最終要服務於人類的健康，主要指促進分子醫學的發展。如尋找葯物的靶分子。很多葯物本身就是蛋白質，而很多葯物的靶分子也是蛋白質。葯物也可以干預蛋白質-蛋白質相互作用。

我現在研究蛋白質功能和調控網路 就需要生物信息學的知識，許多動物的序列已知 可以用計算機來求得他們的進化關系 從而推斷蛋白質的類似功能，蛋白質的調控涉及到利用基因晶元來獲得蛋白之間的關系，需要使用相應的基因晶元數據和軟體模擬 才可以得出最後的網路關系。得出以後還要利用相關的軟體評價分析。
此外還包括蛋白三維結構的預測，蛋白質的功能改造，修飾，都有相應的軟體去模擬，總之生物信息學滲透到前沿生物領域的各個方面，只要你能想到 都可以用生物信息學來解決。

❷ 蛋白質質譜分析具體流程

肽指紋圖譜：
每個蛋白都有理論上消化後所得出的不同肽段，這些肽段的質量（分子量）就是這個蛋白的肽指紋圖。
當一個未知蛋白被酶解，用質譜可以檢測出其中所含有幾乎所有肽段的質量。然後把這些質量與資料庫中已知的所有蛋白指紋進行匹配。
匹配分值高過一定的 就可以認為索要堅定的蛋白就是那個目的蛋白。

步驟：
2DE 切點 消化 送入質譜儀分析 質譜儀自動獲得質量數 送入資料庫進行搜索 得出結果。

關鍵：要知道質譜儀是用於檢測小分子質量的儀器，只可以檢測質量。

❸ 研究蛋白質組學最好的分離技術是什麼

蛋白質組學有多種分離技術，但沒有好壞之分，只有適合不適合。
雙向電版泳是比較傳統的分離權技術，優點就是相對便宜，而且結果比較可靠（如果有很好的重復性的話）。缺點就是解析度低，豐度很小的蛋白無法檢測到。

現在新興的是LC-MS/MS，就是液質聯用，這個方法要優於雙向電泳。因為不但能分離鑒定幾乎所有的蛋白（包括雙向電泳難以分離的膜蛋白或者極酸極鹼的蛋白）。這是蛋白質組學的發展方向，但是也有缺點，比如設備太貴，而且使用這種設備必須是質譜方面的專家，一般人做不到。另外如果從嚴謹的科學技術方法分析，其還需要改進，一些重復性問題有時也需要雙向電泳的驗證。

但是LC-MS/MS一定是蛋白質組學研究方向。

❹ 蛋白質組學主要包括哪些分析技術及各自特點

雙向凝膠電泳
雙向凝膠電泳的原理是第一向基於蛋白質的等電點不同用等電聚焦分離，第二向則按分子量的不同用SDS-PAGE分離，把復雜蛋白混合物中的蛋白質在二維平面上分開。由於雙向電泳技術在蛋白質組與醫學研究中所處的重要位置，它可用於蛋白質轉錄及轉錄後修飾研究，蛋白質組的比較和蛋白質間的相互作用，細胞分化凋亡研究，致病機制及耐葯機制的研究，療效監測，新葯開發，癌症研究，蛋白純度檢查，小量蛋白純化，新替代疫苗的研製等許多方面。近年來經過多方面改進已成為研究蛋白質組的最有使用價值的核心方法。

等電聚焦
等電聚焦（isoelectric focusing，IEF）是60年代中期問世的一種利用有pH梯度的介質分離等電點不同的蛋白質的電泳技術。等電聚焦凝膠電泳依據蛋白質分子的靜電荷或等電點進行分離，等電聚焦中，蛋白質分子在含有載體兩性電解質形成的一個連續而穩定的線性pH梯度中電泳。載體兩性電解質是脂肪族多氨基多羧酸，在電場中形成正極為酸性，負極為鹼性的連續的pH梯度。蛋白質分子在偏離其等電點的pH條件下帶有電荷，因此可以在電場中移動；當蛋白質遷移至其等電點位置時，其靜電荷數為零，在電場中不再移動，據此將蛋白質分離。

生物質譜
生物質譜技術是蛋白質組學研究中最重要的鑒定技術，其基本原理是樣品分子離子化後，根據不同離子之間的荷質比（M/E）的差異來分離並確定分子量。對於經過雙向電泳分離的目標蛋白質用胰蛋白酶酶解（水解Lys或Arg的-C端形成的肽鍵）成肽段，對這些肽段用質譜進行鑒定與分析。目前常用的質譜包括兩種：基質輔助激光解吸電離-飛行時間質譜（MALDI-TOF-MS）和電噴霧質譜（ESI- MS）。

飛行時間質譜
MALDI 的電離方式是 Karas和Hillenkamp於1988年提出。MALDI的基本原理是將分析物分散在基質分子（尼古丁酸及其同系物）中並形成晶體，當用激光（337nm的氮激光）照射晶體時，基質分子吸收激光能量，樣品解吸附，基質-樣品之間發生電荷轉移使樣品分子電離。它從固相標本中產生離子，並在飛行管中測定其分子量，MALDI-TOF-MS一般用於肽質量指紋圖譜，非常快速（每次分析只需3~5min），靈敏（達到fmol水平），可以精確測量肽段質量，但是如果在分析前不修飾肽段，MALDI-TOF-MS不能給出肽片段的序列。

電噴霧質譜（ESI-MS）
ESI- MS是利用高電場使質譜進樣端的毛細管柱流出的液滴帶電，在N2氣流的作用下，液滴溶劑蒸發，表面積縮小，表面電荷密度不斷增加，直至產生的庫侖力與液滴表面張力達到雷利極限，液滴爆裂為帶電的子液滴，這一過程不斷重復使最終的液滴非常細小呈噴霧狀，這時液滴表面的電場非常強大，使分析物離子化並以帶單電荷或多電荷的離子形式進入質量分析器。ESI-MS從液相中產生離子，一般說來，肽段的混合物經過液相色譜分離後，經過偶聯的與在線連接的離子阱質譜分析，給出肽片段的精確的氨基酸序列,但是 分析時間一般較長。 目前，許多實驗室兩種質譜方法連用，獲得有意義的蛋白質的肽段序列，設計探針或引物來獲得有意義的基因。隨著蛋白質組研究的深入，又有多種新型質譜儀出現，主要是在上述質譜儀的基礎上進行改進與重新組合。

❺ 什麼是蛋白質組學，研究蛋白質組學有什麼意義

核酸排序就是ATGC的各種組合，但是蛋白質組學涉及的常用氨基酸就有20多種，這個排序下來復雜度高多了，蛋白還存在各種翻譯後修飾，高級結構等等。而且蛋白質沒有核酸穩定，容易降解，研究起來更難獲得重復性好的結果。
蛋白質組學集中於動態描述基因調節，對基因表達的蛋白質水平進行定量的測定，鑒定疾病、葯物對生命過程的影響，以及解釋基因表達調控的機制. 作為一門科學，蛋白質組研究並非從零開始，它是已有20多年歷史的蛋白質(多肽)譜和基因產物圖譜技術的一種延伸. 多肽圖譜依靠雙向電泳(Two-dimensional gel electrophoresis, 2-DE)和進一步的圖象分析；而基因產物圖譜依靠多種分離後的分析，如質譜技術、氨基酸組分分析等.
由於可變剪輯及RNA編輯的存在，許多基因可以表達出多種不同的蛋白質。因此，蛋白質組的復雜度要比基因組的復雜度高得多。
如果某物種的基因組全序列已經破譯，並不代表該物種的蛋白質組也已破譯。 具體分析某個基因的蛋白質產物要綜合基因組水平、轉錄水平和翻譯水平的修飾及調控來確定。

❻ 為什麼講生物質譜是蛋白質組學研究的主要工具

蛋白質組學(Proteomics)研究生物質譜技術

對分離的蛋白質 進行鑒定是蛋白質組研究的重要內容，蛋白質微量測序、氨基酸組成分析等傳統的蛋白質鑒定技術不能滿足高通量和高效率的要求，生物質譜技術是蛋白質組學(Proteomics)的另一支撐技術。

生物質譜技術在離子化方法上主要有兩種軟電離技術，即基質輔助激光解吸電離(matrix―assisted laser desorption／ionization，MALDl)和電噴霧電離(electrospray ionization，ESl)。MALDI是在激光脈沖的激發下，使樣品從基質晶體中揮發並離子化。ESI使分析物從溶液相中電離，適合與液相分離手段(如液相色譜和毛細管電泳(capillary electrophoresis))聯用。MALDI適於分析簡單的肽混合物，而液相色譜與ESI―MS的聯用(LC―MS)適合復雜樣品的分析。

軟電離技術的出現拓展了質譜的應用空間，而質量分析器的改善也推動了質譜儀技術的發展。生物質譜的質量分析器主要有4種：離子阱(iontrap，IT)、飛行時間(TOF)、四極桿(quadrupole)和傅立葉變換離子迴旋共振(Fourier transform ion cyclotron resonance，FTICR)。它們的結構和性能各不相同，每一種都有自己的長處與不足。它們可以單獨使用，也可以互相組合形成功能更強大的儀器。

離子阱質譜靈敏度較高，性能穩定，具備多級質譜能力，因此被廣泛應用於蛋白質組學(Proteomics)研究，不足之處是質量精度較低。與離子阱相似，傅立葉變換離子迴旋共振(FTICR)質譜也是一種可以「捕獲」離子的儀器，但是其腔體內部為高真空和高磁場環境，具有高靈敏度、寬動態范圍、高解析度和質量精度(質量准確度可很容易地小於1mg／L)，這使得它可以在一次分析中對數百個完整蛋白質分子進行質量測定和定量。FTICR―MS的一個重要功能是多元串級質譜，與通常的只能選一個母離子的串級質譜方式不同，FTICR―MS可以同時選擇幾個母離子進行解離，這無疑可以大大增加蛋白質鑒定工作的通量。但是它的缺點也很明顯，操作復雜、肽段斷裂效率低、價格昂貴等，這些缺點限制了它在蛋白質組學(Proteomics)中的廣泛應用。MALDI通常與TOF質量分析器聯用分析肽段的精確質量，而ESI常與離子阱或三級四極桿質譜聯用，通過碰撞誘導解離(collision―inceddissociation，CID)獲取肽段的碎片信息。

❼ 蛋白質組學常用的研究方法

酵母雙雜交系統、抗體晶元、LCM技術、mic Solution Inc、SPR技術、色譜分離技術、雙相電泳技術、有機質譜等等。
LCM技術獲得的細胞可以用於蛋白質樣品的制備。
蛋白質樣品中的不同類型的蛋白質可以通過二維電泳進行分離。
膠染色後可以利用凝膠圖象分析系統成像，然後通過分析軟體對蛋白質點進行定量分析，並且對感興趣的蛋白質點進行定位。
Genomic Solution可以為研究者提供除質譜外的所有蛋白質組學研究工具，包括二維電泳系統，成像系統及分析軟體，膠切割系統，蛋白質消化濃縮工作站，點樣工作站等；同時還可以提供相關試劑和消耗品。
蛋白質相互作用的研究，酵母雙雜交和噬菌體展示技術無疑是很好的研究方法。
LCM-二維電泳-質譜的技術路線是典型的一條蛋白質組學研究的技術路線，除此以外，LCM-抗體晶元也是一條重要的蛋白質組學研究的技術路線。

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詳細資料請參考：on
http://proct.bio1000.com/101969/

❽ 蛋白質組學主要包括哪些分析技術及各自特點

為探究生物進程的分子機制，需要確定介導這個過程的蛋白質-蛋白質間的相互作用。研究蛋白質間相互作用的主要技術總結如下：一、酵母雙雜交系統酵母雙雜交系統是當前廣泛用於蛋白質相互作用組學研究的一種重要方法。其原理是當靶蛋白和誘餌蛋白特異結合後，誘餌蛋白結合於報道基因的啟動子，啟動報道 基因在酵母細胞內的表達，如果檢測到報道基因的表達產物，則說明兩者之間有相互作用，反之則兩者之間沒有相互作用。將這種技術微量化、陣列化後則可用於大 規模蛋白質之間相互作用的研究。在實際工作中，人們根據需要發展了單雜交系統、三雜交系統和反向雜交系統等。Angermayr等設計了一個SOS蛋白介 導的雙雜交系統。可以研究膜蛋白的功能，豐富了酵母雙雜交系統的功能。此外，酵母雙雜交系統的作用也已擴展至對蛋白質的鑒定。二、噬茵體展示技術在編碼噬菌體外殼蛋白基因上連接一單克隆抗體的DNA序列，當噬菌體生長時，表面就表達出相應的單抗，再將噬菌體過柱，柱上若含目的蛋白，就會與相應抗體 特異性結合，這被稱為噬菌體展示技術。此技術也主要用於研究蛋白質之間的相互作用，不僅有高通量及簡便的特點，還具有直接得到基因、高選擇性的篩選復雜混 合物、在篩選過程中通過適當改變條件可以直接評價相互結合的特異性等優點。目前，用優化的噬菌體展示技術，已經展示了人和鼠的兩種特殊細胞系的cDNA文 庫，並分離出了人上皮生長因子信號傳導途徑中的信號分子。三、等離子共振技術表 面等離子共振技術(Surface Plasmon Resonance，SPR)已成為蛋白質相互作用研究中的新手段。它的原理是利用一種納米級的薄膜吸附上「誘餌蛋白」，當待測蛋白與誘餌蛋白結合後，薄 膜的共振性質會發生改變，通過檢測便可知這兩種蛋白的結合情況。SPR技術的優點是不需標記物或染料，反應過程可實時監控。測定快速且安全，還可用於檢測 蛋白一核酸及其它生物大分子之間的相互作用。………………
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❾ 蛋白質組學主要包括哪些分析技術及各自特點

蛋白質是組成人體一切細胞、組織的重要成分。機體所有重要的組成部分都需要有蛋白質版的參與。一般說，權蛋白質約占人體全部質量的18%，最重要的還是其與生命現象有關。[1-2]
蛋白質（protein）是生命的物質基礎，是有機大分子，是構成細胞的基本有機物，是生命活動的主要承擔者。沒有蛋白質就沒有生命。氨基酸是蛋白質的基本組成單位。它是與生命及與各種形式的生命活動緊密聯系在一起的物質。機體中的每一個細胞和所有重要組成部分都有蛋白質參與。蛋白質占人體重量的16%~20%，即一個60kg重的成年人其體內約有蛋白質9.6~12kg。人體內蛋白質的種類很多，性質、功能各異，但都是由20多種氨基酸（Amino acid）按不同比例組合而成的，並在體內不斷進行代謝與更新。