高爾基體上怎麼加工蛋白質

A. 高爾基體除了可以加工蛋白質外還可以加工或生產什麼

應該可以。核糖體內產生的蛋白質經由內質網加工進入高爾基體，高爾基體分泌囊泡將蛋白質運到溶酶體內。

B. 蛋白質在內質網與高爾基體上分別進行什麼樣的加工

內質網是對蛋白質進行糖基化形成糖蛋白而高爾基體對蛋白質進行再加工形成成熟蛋白.

C. 關於高爾基體對蛋白質的加工 蛋白質是在高爾基體表面被加工，還是在高爾基體內部被加工

內質網對抄蛋白質的加工：包括糖基化、羥基化、醯基化、二硫鍵形成等，其中最主要的是糖基化，幾乎所有內質網上合成的蛋白質最終被糖基化。糖基化的作用是：①使蛋白質能夠抵抗消化酶的作用；②賦予蛋白質傳導信號的功能；③某些蛋白只有在糖基化之

D. 內質網和高爾基體對蛋白質是怎樣進行加工的

可以那麼理解但具體的是：：

內質網：對Pr進行折疊，組裝，加上一些糖基團
高爾基體：加工成成熟的Pr分子
[這里的Pr全都是分泌蛋白]

E. 高爾基體 內質網 核糖體 合成和加工蛋白質的機理是什麼

高爾基體和內質網主要是對蛋白質的一些精細結構進行加工，同時高爾基體還能形成小泡將需要分泌到細胞外的蛋白質運出細胞

F. 動物細胞的高爾基體怎樣加工蛋白質的反應過程中有水生成嗎

●N-連接糖基化的修飾蛋白質的N-連接糖基化是在內質網中進行的， 而對糖基的修飾則是在高爾基體中完成的。對於進入到高爾基體的糖蛋白來說， 形成高甘露糖基寡聚糖側鏈所需的修飾比較簡單， 只要切除3 分子的葡萄糖即可（圖9-32）， 這一過程是在RER中完成的。圖9-32 高甘露糖側鏈的修飾而形成復合寡聚糖則比較復雜， 要切除5分子甘露糖， 加上2分子N-乙醯葡萄糖胺、2分子半乳糖、2分子唾液酸（9-33）， 有時還要加上岩藻糖。圖9-33 哺乳動物高爾基體中進行的N-連接糖基化修飾過程● O-連接的糖基化（O-linked glycosylation）高爾基體中進行的另一種蛋白質的糖基化是O-連接的糖基化，將糖鏈轉移到多肽鏈的絲氨酸、蘇氨酸或羥賴氨酸的羥基的氧原子上。■ 蛋白聚糖（proteoglycan）的合成除了蛋白質的糖基化以外，高爾基體中也可以進行多糖的合成。動物細胞中合成的多糖主要是透明質酸，這是一種氨基聚糖， 是細胞外基質的主要成分。植物細胞壁中的幾種多糖，包括半纖維素、果膠也是在高爾基體中合成的。蛋白原的水解胰島素是在胰島B細胞中合成的， 剛從內質網合成的多肽在N- 末端有信號肽鏈， 稱前胰島素原（preproinsulin）， 相對分子質量為12，000.隨後在內質網的信號肽酶的作用下， 切除信號肽， 成為胰島素原（proinsulin），相對分子質量9，000， 含84個氨基酸。運輸到高爾基體後， 通過蛋白酶的水解作用， 生成一個分子由51個氨基酸殘基組成的胰島素和一個分子C肽（圖9-34）。■ 蛋白質的分選● 高爾基體反面網路的功能是進行蛋白質的分選（圖9-35）。分選作用主要是由信號序列和受體之間的相互作用決定的，如KDEL序列是內質網的滯留信號一樣，不同部位的蛋白具有不同的信號，在反面高爾基網路被分選包裝到不同的小泡，沒有特別信號的則進入非特異的分泌小泡

G. 高爾基體如何分類蛋白質

高爾基體的主要功能將內質網合成的蛋白質進行加工、分類、與包裝，然後分門別類地送到細胞特定的部位或分泌到細胞外。高爾基體是完成細胞分泌物最後加工和包裝的場所。從內質網送來的小泡與高爾基體膜融合，將內含物送入高爾基體腔中，在那裡新合成的蛋白質肽鏈繼續完成修飾和包裝。高爾基體還合成一些分泌到胞外的多糖和修飾細胞膜的材料。細胞中有游離的核糖體和附著在內質網上的核糖體。游離的核糖體就是製造胞內蛋白的，這個不應經過內質網和高爾基體。附著的也可以造胞內蛋白，需要內質網，高爾基體（比如溶酶體的形成，就是由高爾基體以出芽方式產生的囊泡所形成的）。 其實胞內蛋白種類很多，不一樣的蛋白形成的方式可能不相同。
負責對細胞合成的蛋白質進行加工，分類，並運出，其過程是SER上合成蛋白質→進入ER腔→以出芽形成囊泡→進入CGN→在medial Gdgi中加工→在TGN形成囊泡→囊泡與質膜融合、排出。

高爾基體對蛋白質的分類，依據的是蛋白質上的信號肽或信號斑。

進行膜的轉化功能

高爾基體的膜無論是厚度還是在化學組成上都處於內質網和質膜之間，因此高爾基體在進行著膜轉化的功能，在內質網上合成的新膜轉移至高爾基體後，經過修飾和加工，形成運輸泡與質膜融合，使新形成的膜整合到質膜上。

將蛋白水解為活性物質

如將蛋白質N端或C端切除，成為有活性的物質（胰島素C端）或將含有多個相同氨基序列的前體水解為有活性的多肽，如神經肽。

參與形成溶酶體。

參與植物細胞壁的形成。

合成植物細胞壁中的纖維素和果膠質。

H. 高爾基體僅對來自內質網的蛋白質進行加工嗎

是的 在真核細胞中，核糖體有的結合在內質網上，有的游離在細胞質中。如果合成回的是一種分泌型蛋白質，答其氨基一端上有長度約為30個氨基酸的一段疏水性序列，能被內質網上的受體糖蛋白識別，通過內質網膜進入囊腔中，接著合成的多肽鏈其餘部分隨之而入。在囊腔中經過一系列的加工（包括琉水性序列被切去）和高爾基體再加工最後通過細胞膜向外排出。核糖體是否結合在內質網上正在合成的蛋白質(起始端有無疏水性序列)決定的。

I. 內質網和高爾基體如何折疊加工蛋白質，他們怎麼知道這樣處理

題主是化學專業的大學生嗎？
蛋白質的結構本身可能就帶有其最終結構的信息，所專以蛋白可自行加工。屬
首先，蛋白本身有疏水部分和親水部分，內質網和高爾基體給蛋白質提供一個較合理的環境使蛋白能根據自身特性進行自我折疊。

當然，不是所有的蛋白都可以自己加工，有時候還需要點外力，比如輔助蛋白正常折疊的「分子伴侶」等其他蛋白分子。
此外，內質網和高爾基體中還可將糖鏈、脂肪等與蛋白結合。這個過程是在一些酶的作用下完成的。酶可以識別特定的蛋白結構。
僅供參考。

J. 高爾基體對蛋白質做了些什麼加工謝謝!

來自內質網的小泡與高爾基體的順面融合並將其內涵傾入高爾機體的內腔。在內運向高爾基體的反面的過容程中這些蛋白質被改變。這些變化包括糖基化或磷酸化。蛋白質還就其目的地而被標上不同的分子。比如要運送到溶酶體里去的蛋白質被標上甘露糖-6-磷酸鹽。

蛋白質在高爾基體內的傳送機理至今還不明確。有人認為高爾基體順面不斷形成新的囊泡，而反面則囊泡不斷消融，這樣蛋白質被裝在囊泡里從順面運到反面。也有人認為高爾基體內的運輸分子運輸蛋白質，而高爾基體的囊泡本身不變。也有人認為高爾基體的囊泡之間是通的，蛋白質靠擴散的機理從順面傳到反面，但是這種說法現在還無法解釋高爾基體內常駐的蛋白質為什麼不擴散。

被處理後的蛋白質到達高爾基體的反面後就再被裝在運輸小泡里運到它們最終目的地。小泡的形狀由裝運的蛋白質和其標簽分子決定。

高爾基體功能的一個例子是對細胞膜上的糖蛋白的加工。從內質網運來得是簡單的糖化蛋白質。在高爾基體內這些分子上添加或者削減碳氫支，造成眾多不同的帶有碳氫結構的蛋白質。離開高爾機體後它們被小泡送到細胞膜，與細胞膜融合進入細胞膜。